Kimyagerler Beklenmedik Enzim Yapısını Keşfettiler
Fotoğraf : Bir nikel atomu (yeşil), bir demir atomu (turuncu) yer değiştirerek küp benzeri yapıdan ayrılır. Ayrıca bir kükürt atomu (sarı) küpün dışına çıkar.
Bu biyolojik sistemi taklit (biyomimetik) etme şansı, sera gazıyla mücadele de dahil birçok ekolojik faydaya hazırlanıyor.
MIT araştırmacıları, karbon monoksit dehidrojenaz adı verilen bir enzimdeki bazı atomların, oksijen seviyeleri düşük olduğunda yeniden düzenlenebildiğini, göstermiştir.
Birçok mikrop, karbon dioksiti karbon monoksite dönüştüren bir enzime sahiptir. Bu reaksiyon, özellikle oksijen içermeyen ortamlarda yaşayan bakteriler için karbon bileşikleri oluşturmak ve enerji üretmek bakımından kritik öneme sahiptir.
Bu enzim, aynı zamanda, atmosferdeki sera gazlarını uzaklaştırmak ve faydalı karbon içeren bileşiklere dönüştürmek için yeni yollar bulmak isteyen araştırmacılarda da büyük ilgi uyandırmaktadır. Mevcut endüstriyel yöntemler karbondioksiti dönüştürmek için çok yoğun enerjiye gereksinim duyar.
“Bu reaksiyonları yüksek sıcaklıklarda ve yüksek basınçta yapan endüstriyel süreçler var ve daha sonra aynı şeyi oda sıcaklığında yapabilen bu enzim var” diyor MIT’den kimya ve biyoloji profesörü, Howard Hughes Tıp Enstitüsü Araştırmacısı, Catherine Drennan. “İnsanlar uzun zamandır doğanın bu zorlu kimyayı bu metal topluluğuyla nasıl gerçekleştirdiğini anlamakla ilgileniyorlardı.”
Drennan ve onun MIT, Brandeis Üniversitesi ve Aix-Marseille Üniversitesi’ndeki meslektaşları, şimdi “C-kümelenme” yapısının benzersiz bir yönünü keşfettiler – karbon monoksit dehidrogenaz enziminin(CODH) kalbi formundaki metal ve sülfür atomlarının toplanımını. Beklendiği gibi katı bir iskele oluşturmak yerine, aslında küme konfigürasyonunu değiştiriyorlar.
Moleküler Bir Çark
C-kümelenmesi gibi metal içeren kümeler, endüstriyel olarak çoğaltılması zor olan, azot gazı ayırma işlemi de dahil olmak üzere, mikroplarda diğer birçok kritik reaksiyonu gerçekleştirir.
Drennan, MIT laboratuarında çalışmaya başladıktan kısa bir süre sonra, yaklaşık 20 yıl önceki karbon monoksit dehidrogenaz ve C-kümesinin yapısı çalışmasını incelemeye başladı. Kendisi ve başka bir araştırma grubu, X-ışını kristalografisini kullanarak enzim için yeni bir yapı ortaya koydu, ancak yapılar tamamen aynı değildi. CODH’nin yapısının sağlam olduğu düşünülüyordu ve farklılıklar sonunda çözüldü.
Wittenborn, birkaç yıl önce, enzimin neden oksijen tarafından inaktivasyona çok hassas olduğunu garantilemek umuduyla ve C-kümesinin nasıl bir araya geldiğine karar vermek amacıyla projeyi aldı.
Araştırmacıların sürprizlerine göre, analizleri C-kümelenmesi için iki ayrı yapı ortaya çıkardı. Birincisi, görmeyi bekledikleri bir düzenlemeydi – dört kükürt atomu, üç demir atomu ve küpe bağlı dördüncü bir demir atomu olan bir nikel atomundan oluşan bir küp.
Bununla birlikte, ikinci yapıda, nikel atomu küp benzeri yapıdan çıkarılır ve dördüncü demir atomunun yerini alır. Yer değiştirmiş demir atomu, yeni yerini tutan yakındaki bir amino asit, sisteinine bağlanır. Kükürt atomlarından biri de küpün dışına taşınır. Bu hareketlerin hepsi, araştırmacıların “moleküler el çarkı” olarak tanımladıkları bir hareket içinde, bir arada ortaya çıkıyor gibi görünmektedir.
Drennan, “Kükürt, demir ve nikelin hepsi yeni yerlere taşınıyor” diyor. “Gerçekten çok şaşırdık. Bu enzimi 20 yıl önce anladığımızı sanıyorduk, ama hiç tahmin etmediğimiz bu inanılmaz dramatik hareketi yaptığını gördük. Sonra, bunun aslında alakalı ve önemli olan bir şey olduğuna dair daha fazla kanıt bulduk – bu sadece bir şans eseri değildi, bu kümenin tasarımının bir parçasıydı ”
Araştırmacılar, oksijene maruz kaldığında oluşan bu hareketin, oksijene cevaben kümelenmenin tamamen ve geri dönüşümsüz olarak parçalanmasını önlemeye yardımcı olduğuna inanıyorlar.
Drennan, “Bu, metallerin protein üzerinde daha güvenli oldukları yerlere taşınmasına izin veren bir güvenlik ağı gibi görünüyor” diyor.
Caltech’te kimya profesörü olan Douglas Rees, makaleyi “büyüleyici bir küme dönüşüm sürecinin güzel bir çalışması” olarak nitelendirdi.
“Bu kümeler mineral benzeri özelliklere sahipler ve kaya kadar değişmez oldukları düşünülebilirdi” diyor araştırmada yer almayan Rees. “Bunun yerine, kümeler dinamik olabilir, bu da onlara biyolojik bir ortamda işlevlerini yerine getirecek özellikleri verir.”
Sert Bir İskele Değil
Bu, herhangi bir enzim kümesinde görülen en büyük metal kaymasıdır, ancak azot gazını amonyağa dönüştüren nitrojenaz enziminde bulunan metal bir küme dahil olmak üzere bazılarında küçük ölçekli yeniden düzenlemeler görülmüştür.
“Geçmişte, insanlar bu kümelenmelerin sert iskeleler olduğunu düşünüyorlardı, ancak son birkaç yıl içinde gerçekten katı olmadıklarını gösteren daha fazla kanıt var” diyor Drennan.
Araştırmacılar şimdi hücrelerin bu kümeleri nasıl birleştirdiğini anlamaya çalışıyorlar. Drennan, bu kümelenmelerin nasıl işlediğine, nasıl bir araya getirildiğine ve bunların oksijenden nasıl etkilendiklerine dair daha fazla şey öğrenmelerinin, endüstriyel kullanıma yönelik eylemlerini kopyalamaya çalışan bilim insanlarına yardımcı olabileceğini söylüyor. Örneğin, karbondioksitin karbon monoksite dönüştürülmesi ve daha sonra pek çok yararlı karbon içeren bileşikler için bir yapı taşı olarak kullanılabilen asetat ile sera gazı birikimine karşı mücadele etmenin yollarını bulmayla büyük bir ilgisi vardır.
“İnsanların düşündüğünden daha karmaşık. Bunu anlarsak, biyolojik sistemi taklit etme şansımız çok daha yüksektir ”diyor Drennan.
Araştırma, Ulusal Sağlık Enstitüleri ve Fransız Ulusal Araştırma Ajansı tarafından finanse edildi.
Kaynak : mit.edu
