Bakteriyel Enzim Katalizini Küçük Bir Hazneye Taşıyor
Fotoğraf : Propiyonil-CoA sentazın ligaz (pembe), dehidrataz (sarı) ve reduktaz (mavi) alanları, paylaşılan bir reaksiyon haznesi etrafında düzenlenmiştir.
Yapı, bilinen en küçük biyolojik reaksiyon bölmesidir.
Bir tepkime maddesinden bir ürüne çoklu tepkimeleri katalize eden enzimler, çoğu zaman bir aktif bölgeden diğerine ara madde elde etmenin yolunu geliştirmiştir. Araştırmacılar, bir bakteriyel enzimin tüm kimyasını tek bir yere ayırmak için küçük bir hazne kullandığını bildirmektedir. Yapı, şimdiye kadar gözlemlenen biyolojik reaksiyonların en küçük bölmesidir.
Max Planck Karasal Mikrobiyoloji Enstitüsü’nden bir araştırmacı ve C & EN’ın Yetenekli 12 Sınıfının bir üyesi olan Tobias J. Erb ve arkadaşları, Erythrobacter sp’den gelen propiyonil-CoA sentaz enziminin (PCS) kristal yapısını çözdüklerinde bölmeyi buldular. . NAP1 (Nat. Chem. Biol. 2018, DOI: 10.1038 / s41589-018-0153-x). Enzim, 3-hidroksipropionat ile mikrobun karbon dioksit fiksasyon yolunun bir parçası olarak propionil-CoA’ya dönüşümünü katalize eder.
400 kilodalton protein, her biri birbirine kaynaşmış üç katalitik alan içeren, aynı alt birimlerden oluşan bir dimerdir. Birinci alan, biyomolekül koenzim A’yı 3-hidroksipropionat’a bağlayan bir ligazdır. Daha sonra, bir dehidrataz domeni, toksik ara akrilil-CoA’yı oluşturan suyu uzaklaştırır ve toksik ara madde acrylyl-CoA’yı oluşturur. Son olarak, bir redüktaz alanı, ara ürünü nihai ürüne dönüştürür.
Erb, “Bu sadece üç enzimin bir araya kaynaşması durumu değildir. Bir bölme oluşturacak şekilde birbirlerine kaynaşmıştırlar.” diyor. Hücrelerde, bakteri ve arklarda mikro ve nano-bölme olarak adlandırılan protein kabukları gibi başka biyolojik reaksiyon bölmeleri de bulunmaktadır. Bu enzim odası, sadece 33 nm3‘lik boyutuyla, bakteriyel mikro-parçalardan ve bilinen nano ölçekli kompozisyonlardan önemli ölçüde daha küçüktür.
Merkezi reaksiyon haznesi ile PCS ayrıca bireysel aktif bölgelerin genellikle nano ölçekli tüneller ile bağlandığı bilinen diğer füzyon enzimlerinden de farklıdır.
Araştırmacılar üç alanın uyumlu bir şekilde birlikte çalıştığını keşfetti. Enzim, substrat ve ürünlerin reaksiyon haznesine girip çıkmasına izin veren senkronize konformasyonel değişikliklere uğramaktadır. Bu tür koordinasyon, enzimin, reaksiyon yolunun toksik ara maddesini atmasına da izin verir. Florida üniversitesinden biyokkimyager Andrew D. Hanson “Acrylyl-CoA bir hücrenin baş edebileceğinden ‘çok daha sıcak’ tır. Bu üçlü füzyon adeta ‘fırın eldiveni’ görevi görür.” diyor.
Lawrence Berkeley Ulusal Laboratuvarı ve Michigan Eyalet Üniversitesi’nde bakteriyel mikro parçalar ve karbon fiksasyonu uzmanı olan Cheryl Kerfeld, “Bu yeni yapı, sentetik madde ile uğraşan biyologlara senkronize reaksiyonları içeren biyolojik sistemleri tasarlamada ilham verecektir.” diyor.
Erb, benzer reaksiyon odalarına sahip daha fazla enzim örneği bulmayı umuyor. “Doğanın benzer görünen başka füzyon enzimleri oluşturduğuna oldukça eminim. Bütün mesele onların nerelerde aranması gerektiğidir. Birbirine kaynaşmış üç veya dört alana sahip gibi görünen enzimleri dikkatlice incelemeliyiz.” diyor.
Bu arada Erb’in ekibi, enzimi yapay CO2 sabitleme yolları ve yapay kloroplastlara dahil etmek için çalışıyor.
Kaynak : acs.org
