Hidrojen Üreten Enzim Kendisini Oksijene Karşı Korur

Fotoğraf: Martin Winkler, Fotobiyoteknoloji Çalışma Grubu’nun mevcut yayınının yazarlarından biridir.  Kaynak: RUB, Marquard

Ruhr-Universität Bochum’daki (RUB) Fotobiyoteknoloji Çalışma Grubu’ndan Profesör Thomas Happe ve Biyoenerjetik ve Mühendislik Laboratuvarı (CNRS)’nın liderlik ettiği uluslararası bir araştırma ekibi, gizli kalmış bu noktayı aydınlattılar. 2 Şubat 2021’de Nature Communications’da moleküler mekanizmayı anlattılar.

Enzim hasar almadan defalarca saldırıdan kurtulabilir

[FeFe] -hidrojenaz enzim grubunun temsilcileri, özellikle yüksek devir hızlarında moleküler hidrojen oluşturmak için protonları ve elektronları birleştirir. Hatta bazıları bunun için birincil enerji kaynağı olarak güneş ışığını kullanır. Bununla birlikte, düşük oksijen konsantrasyonları bile, H-kümesi adı verilen katalitik kofaktörün geri dönüşü olmayan parçalanmasına yol açar. Thomas Happe şimdiye kadar bu enzim grubunun CbA5H hariç tüm temsilcilerinde gözlemlendiğini, bu enzimin oksijen saldırısından defalarca zarar görmeden hayatta kalmasını sağlayan moleküler bir mekanizmaya sahip olduğunu belirtiyor.

Araştırmacılar, RUB’daki Protein Kristalografi grubunun başkanı Profesör Eckhard Hofmann ile birlikte enzimin kristal yapısını analiz ederek aldatmacasını keşfettiler. İlgili RUB araştırmacılarından biri olan Dr. Martin Winkler, aktif enzimde, açık substrat bağlanma bölgesinin genellikle oksijen için birincil hedef noktasını temsil ettiğini açıklıyor. CbA5H’de, normal şartlarda erişilebilen bu bölge hava altında korunur: Oksidatif koşullar altında , [FeFe] -hidrojenazların aktif bölgesinde proton aracılığına dahil olduğu bilinen bir sistein kalıntısının tiyol grubu, doğrudan katalitik 2FeH kümesinin koordinasyon bölgesi serbest substrata bağlanır. Böylece, ortamdaki oksijen redoks potansiyelini artırdığı sürece erişim noktası oksijen için engellenir.

Ortamdaki gaz karışımından oksijen çıkarıldığında ve redoks potansiyeli azalır azalmaz, tiyol grubu, aktif bölgenin substrat bağlanma bölgesinden ayrılır ve enzim, katalitik aktivitesine zarar vermeden devam eder. Bu hidrojenazın, bilinen diğer tüm [FeFe] -hidrojenazların aksine, korumalı durumu tekrar tekrar benimseyebileceğini açıklıyor Thomas Happe.

Diğer enzimlerden farkı

Başlangıçta, özellikle CbA5H’nin bu koruyucu işlevi sergilediği belli değilken, proton aracılık zincirinin bir parçası olarak aynı yerde bu sistein kalıntısını da sağlayan diğer çok benzer [FeFe] -hidrojenazların bu önemli özelliğe sahip olmadığı belliydi. CbA5H’in havada korunur durumdaki kristal yapısının daha yakından bir incelemesi, bu sisteini taşıyan protein zincirinin bu bölümünün aktif kofaktörün yakınındaki substrat bağlanma bölgesine doğru kaydırıldığını gösterdi. Clostridium pasturianum’dan CpI gibi oksijene duyarlı [FeFe] -hidrojenazlarla karşılaştırıldığında, RUB’daki araştırmacılar, CbA5H’de polipeptit zincirinin kaydırılmış kısmına yakın üç küçük amino asidi tanımlayabildiler ve bu da ona daha fazla hareket özgürlüğü sağladı. Bu pozisyonlarda tek ve çift değişimli protein varyantlarının elektrokimyasal ve kızılötesi spektroskopi incelemeleri, CbA5H’nin benzersiz, potansiyel kontrollü moleküler güvenlik kapağı mekanizması için bu amino asitlerin önemini doğruladı.

Fotobiyoteknoloji Çalışma Grubu’nun diğer bir üyesi Dr. Jifu Duan, bu koruyucu mekanizmanın yapısal koşulları artık bilindiği için, oksijen direncinin avantajlı özelliğini CbA5H’den diğer [FeFe] -hidrojenazlara aktarmanın da mümkün olması gerektiğini belirtiyor. Ayrıca Thomas Happe da  bu çalışma başarılı olursa, [FeFe] -hidrojenazları hidrojen biyokatalizörleri olarak kullanma yolunda büyük bir adım atılmış olacağını ekliyor.

Kaynak: phys.org