X-Ray Işınında Yumurta
Yenilikçi zaman-çözümlemeli çalışma, proteinlerin ağ oluşumunu ve dinamiklerini ortaya çıkarıyor.
X-Ray ışık kaynağı PETRA III’ü kullanan bir araştırma ekibi, pişirme sırasında yumurtalardaki yapısal değişiklikleri analiz etti.Bu çalışma, tavuk yumurtasının beyazındaki proteinlerin ısıtma sırasında nasıl açıldığını ve katı bir yapı oluşturmak üzere çapraz bağlandığını gösteriyor. Yenilikçi araştırma yöntemi Tübingen Üniversitesi’nden Frank Schreiber, Siegen Üniversitesi’nden Christian Gutt ve araştırmacılar ile işbirliği içinde olduğu gibi, gıda endüstrisi için olduğu kadar araştırmadaki geniş protein analizleri alanı için de ilgi çekicidir ve X-Ray lazeri olan Avrupa XFEL, ‘Physical Review Letter’ dergisinde iki bilimsel yayınla gösterilmiştir.
Yumurta, yemek için çok çeşitli formlarda olabilen bir malzemedir. Jel, köpük veya katı olabilirler ve ayrıca emülsiyonlar için temeldir. Yaklaşık 80oC’da yumurta akı (‘albümin’) katı hale gelir ve ayrıca optik olarak opak hale gelir. Bunun nedeni yumurta akının içindeki proteinlerin ısıtıldığında bir ağ yapısı oluşturmasıdır. Yumurta beyazının tam moleküler yapısını incelemek için, opak proteine nüfuz eden ve dalga boyu çalışılan yapılardan daha uzun olmayan X-ışınları gibi kısa dalga boylu radyasyon gereklidir.
Schreiber’in grubundan ‘Nafisa Begam’ adlı ilk çalışmanın baş yazarı Alexander Von Humboldt, ‘Yapısal değişikliği ayrıntılı olarak anlamak için, olguyu mikrometre ölçeğinde incelemeniz gerekir.’ diye açıklıyor. Araştırmacılar, proteinlerin yapısı ve dinamiklerinin aynı anda belirlenebilmesi için belirli bir geometride X-ışını foton korelasyon spektroskopisini (XPCS) kullandılar.
PETRA III’teki P10 ölçüm istasyonu deneyleri için, bilim insanları ticari bir tavuk yumurtası kullandılar ve proteini 1,5 milimetre çapında bir kuvars tüpe doldurdular. DESY’den yardımcı yazar Fabian Westermeier, ‘Yumurta akı, biz onu X-ışınları ile analiz ederken kontrollü bir şekilde ısıtıldı.’ diyor. ’X ışını ışını böylelikle 0.1 x 0.1 milimetreye genişletildi, böylece radyasyon dozu protein yapılarına zarar vermedi.’
Ölçüm, yaklaşık bir saatin çeyreği boyunca protein dinamiklerini gösterir. Sonuçlara göre, protein ağı başlangıçta üç dakikada üssel olarak büyüdü ve yaklaşık beş dakika sonra neredeyse hiç protein bağının oluşmadığı bir platoya ulaştı. Bu süreden sonra protein ağının ortalama göz boyutu yaklaşık 0,4 mikrometre (bir milimetrenin binde biri) idi.
İkinci çalışmada ekip, hücre biyolojisindeki yapı oluşumunun bir örneği olarak protein çözeltilerinin protein açısından zengin ve protein açısından fakir alanlara kendi kendine birleşmesini araştırmak için XPCS tekniğini kullandı. Bu, sıcaklığa bağlı dinamiklerin zamana bağlı bir şekilde izlenmesine izin verdi. Schreiber’in grubundan baş yazar Anita Girelli, ‘Yüksek protein konsantrasyonunda, hareketlilik azalır ve bu durum faz ayrımını yavaşlatır. Bu, sistemin belirli dinamikleri için önemlidir.’
Alman Federal Eğitim ve Araştırma Bakanlığı (BMBF) tarafından finanse edilen çalışmalar, yalnızca proteindeki yapısal değişim hakkında yeni ayrıntılar ortaya koymakla kalmıyor, aynı zamanda ikinci çalışmanın da gösterdiği gibi, araştırma konseptinin diğer örnekler için de kullanılabileceğini kanıtlıyor. Schreiber, ‘X-ışını foton korelasyon spektroskopisinin başarılı bir şekilde uygulanması, biyomoleküllerin dinamiklerini incelemek için yeni bir yol açıyor.’ diye vurguluyor.
DESY, maddenin yapısını ve işlevini araştıran dünyanın önde gelen parçacık hızlandırıcı merkezlerinden biridir. DESY’nin Hamburg ve Zeuthen’deki tesislerinde geliştirdiği ve ürettiği parçacık hızlandırıcılar ve tespit cihazları benzersiz araştırma araçlarıdır: Dünyadaki en güçlü X-Ray ışığını üretirler, enerjileri kaydetmek için parçacıklar getirir ve evrene yeni pencereler açar . DESY, Almanya’nın en büyük bilimsel kuruluşu olan Helmholtz Derneği’nin bir üyesidir ve yüzde 90’ı Federal Eğitim ve Araştırma Bakanlığı tarafından ve yüzde 10’u Hamburg ve Brandenburg eyaletleri tarafından finanse edilmektedir.
Kaynak: chemeurope.com
